Найден простой способ отличать разные типы коллагена - РНФ
Коллаген — один из ключевых белков соединительной ткани. Его широко используют в медицине для восстановления поврежденных тканей и заживления ран, а также в косметологии.
Источник: Николай Суровцев / Институт автоматики и электрометрии СО РАН. Получение спектров поглощения и рассеяния света коллагенов разных типов.
МОСКВА, 12 марта. /Новости науки/. Российские ученые разработали метод, который позволяет точно различать основные типы коллагена — белка, отвечающего за прочность и эластичность кожи, сухожилий, связок и кровеносных сосудов.
Новый подход основан на сравнении сигналов всего двух аминокислот в оптических спектрах и может быть полезен как для контроля коллагенсодержащих медицинских препаратов, так и для анализа тканей и биожидкостей при заболеваниях соединительной ткани, сообщает пресс-служба Российского научного фонда.
«Мы нашли два четких ориентира в спектрах разных коллагенов — пики аминокислот фенилаланина и пролина. Сравнивая их высоту, мы можем с высокой точностью сказать, с каким типом коллагена имеем дело. Предложенный метод прост и позволит проводить анализ даже сложных многокомпонентных образцов, таких как живые ткани. Поэтому его можно будет использовать не только для контроля медицинских препаратов, но и для диагностики изменений в соединительных тканях при различных заболевания», - приводятся в сообщении слова руководителя проекта, доктора физико-математических наук, заведующего лабораторией спектроскопии конденсированных сред Института автоматики и электрометрии СО РАН Николая Суровцева.
Коллаген — один из ключевых белков соединительной ткани. Его широко используют в медицине для восстановления поврежденных тканей и заживления ран, а также в косметологии.
При этом известно около 30 типов коллагена, а наиболее распространенными считаются I и III. Их соотношение в разных тканях индивидуально и может меняться при старении, нарушенном заживлении, а также при различных заболеваниях.
Поэтому для диагностики и разработки эффективных биоматериалов важно надежно определять, какие типы коллагена присутствуют в образце.
Для такой задачи применяют методы оптической спектроскопии, которые показывают, как вещество поглощает и рассеивает свет. Однако, как отмечают авторы, до сих пор не существовало общепринятой трактовки того, какие именно молекулярные фрагменты отвечают за отдельные пики в спектрах коллагена. Из-за этого анализ мог быть неточным, а результаты — противоречивыми.
Чтобы решить проблему, ученые из Института автоматики и электрометрии СО РАН исследовали коллагены I и III типов и одновременно провели расчеты на молекулярных моделях. Это позволило связать спектральные пики с конкретными аминокислотами — «кирпичиками», из которых построены белки, — и отделить изменения, связанные с реальными различиями между типами коллагена, от эффектов примесей и других факторов.
Авторы изучили, как отдельные аминокислоты и их короткие цепочки взаимодействуют со светом, записали спектры поглощения и рассеяния и получили своего рода «отпечатки пальцев» для коллагенов разных типов. Сопоставление экспериментальных данных с расчетами помогло впервые точно определить, какие аминокислоты соответствуют ключевым пикам в спектрах.
По мнению исследователей, простота метода — ключевое преимущество: вместо сложной интерпретации множества участков спектра достаточно сравнить соотношение двух характерных пиков. Это может сделать анализ коллагена более надежным в практических задачах — от разработки биоматериалов до оценки изменений соединительной ткани при патологиях.
Результаты исследования, поддержанного грантом Российского научного фонда, опубликованы в журнале Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy.
Новый подход основан на сравнении сигналов всего двух аминокислот в оптических спектрах и может быть полезен как для контроля коллагенсодержащих медицинских препаратов, так и для анализа тканей и биожидкостей при заболеваниях соединительной ткани, сообщает пресс-служба Российского научного фонда.
«Мы нашли два четких ориентира в спектрах разных коллагенов — пики аминокислот фенилаланина и пролина. Сравнивая их высоту, мы можем с высокой точностью сказать, с каким типом коллагена имеем дело. Предложенный метод прост и позволит проводить анализ даже сложных многокомпонентных образцов, таких как живые ткани. Поэтому его можно будет использовать не только для контроля медицинских препаратов, но и для диагностики изменений в соединительных тканях при различных заболевания», - приводятся в сообщении слова руководителя проекта, доктора физико-математических наук, заведующего лабораторией спектроскопии конденсированных сред Института автоматики и электрометрии СО РАН Николая Суровцева.
Коллаген — один из ключевых белков соединительной ткани. Его широко используют в медицине для восстановления поврежденных тканей и заживления ран, а также в косметологии.
При этом известно около 30 типов коллагена, а наиболее распространенными считаются I и III. Их соотношение в разных тканях индивидуально и может меняться при старении, нарушенном заживлении, а также при различных заболеваниях.
Поэтому для диагностики и разработки эффективных биоматериалов важно надежно определять, какие типы коллагена присутствуют в образце.
Для такой задачи применяют методы оптической спектроскопии, которые показывают, как вещество поглощает и рассеивает свет. Однако, как отмечают авторы, до сих пор не существовало общепринятой трактовки того, какие именно молекулярные фрагменты отвечают за отдельные пики в спектрах коллагена. Из-за этого анализ мог быть неточным, а результаты — противоречивыми.
Чтобы решить проблему, ученые из Института автоматики и электрометрии СО РАН исследовали коллагены I и III типов и одновременно провели расчеты на молекулярных моделях. Это позволило связать спектральные пики с конкретными аминокислотами — «кирпичиками», из которых построены белки, — и отделить изменения, связанные с реальными различиями между типами коллагена, от эффектов примесей и других факторов.
Авторы изучили, как отдельные аминокислоты и их короткие цепочки взаимодействуют со светом, записали спектры поглощения и рассеяния и получили своего рода «отпечатки пальцев» для коллагенов разных типов. Сопоставление экспериментальных данных с расчетами помогло впервые точно определить, какие аминокислоты соответствуют ключевым пикам в спектрах.
По мнению исследователей, простота метода — ключевое преимущество: вместо сложной интерпретации множества участков спектра достаточно сравнить соотношение двух характерных пиков. Это может сделать анализ коллагена более надежным в практических задачах — от разработки биоматериалов до оценки изменений соединительной ткани при патологиях.
Результаты исследования, поддержанного грантом Российского научного фонда, опубликованы в журнале Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy.
