Ученые раскрыли, как сибирский жук защищается от замерзания
Ученые выяснили, что антифризный белок сибирского жука-усача работает эффективнее, когда его молекулы объединяются в комплексы. Это помогает белку лучше взаимодействовать с водой и препятствовать образованию льда.
Источник: Новости науки
МОСКВА, 23 сентября /Новости науки/. Ученые ИХБФМ СО РАН выяснили, что антифризный белок сибирского жука-усача Rhagium mordax работает эффективнее, когда его молекулы объединяются в комплексы. Об этом говорится в статье, опубликованной в Scientific Reports.
«Здесь особую роль играет аминокислота треонин. Мы обнаружили, что треонины расположены группами и образуют характерные кластеры, которые участвуют во взаимодействии белка с водой. В начале работы нас интересовал вопрос, как такой небольшой белок вообще может эффективно связываться с поверхностью воды и препятствовать образованию льда. Оказалось, что дело не только в его строении, но и в способности объединяться в более крупные комплексы — мультимеры. То есть в растворе белок существует не в виде отдельных молекул, а образует группы из нескольких. Именно в такой форме он значительно эффективнее взаимодействует с водой и выполняет свою антифризную функцию», — приводятся в сообщении слова директора ИХБФМ СО РАН Владимира Коваля.
Антифризные белки помогают организмам переносить отрицательные температуры. Они связываются с зарождающимися кристаллами льда и препятствуют их дальнейшему росту. Благодаря этому содержащие воду жидкости организма могут оставаться переохлажденными и не превращаться в лед, способный повреждать клеточные мембраны и другие структуры.
Исследователи установили, что молекулы антифризного белка сибирского жука существуют в растворе не только по отдельности, но и объединяются в более крупные комплексы — мультимеры. Наличие таких комплексов ученые подтвердили двумя независимыми методами — атомно-силовой микроскопией и белковой масс-спектрометрией.
Компьютерное моделирование показало, что наиболее устойчивыми могут быть комплексы примерно из восьми молекул белка. Такие структуры образуют большое количество водородных связей с молекулами воды. Для поиска наиболее стабильных вариантов исследователи построили более сотни моделей комплексов, состоящих из четырех-восьми молекул белка.
Особую роль во взаимодействии белка с водой играет аминокислота треонин. Треонины располагаются группами и формируют характерные участки на поверхности белка. Когда несколько молекул объединяются, площадь поверхности, участвующей во взаимодействии с водой, увеличивается, что позволяет белку эффективнее выполнять антифризную функцию.
Подобные белки уже находят практическое применение. По словам Коваля, их добавляют в растворы для хранения органов, тканей и клеток при низких температурах, чтобы уменьшить образование повреждающих кристаллов льда. В пищевой промышленности их используют при изготовлении некоторых видов мороженого, а принцип действия таких белков также изучают для создания покрытий, защищающих поверхности от обледенения.
В дальнейшем ученые планируют продолжить изучение антифризных белков, в том числе сравнить особенности белков с разными типами структуры и исследовать, как они взаимодействуют с водой.
«Здесь особую роль играет аминокислота треонин. Мы обнаружили, что треонины расположены группами и образуют характерные кластеры, которые участвуют во взаимодействии белка с водой. В начале работы нас интересовал вопрос, как такой небольшой белок вообще может эффективно связываться с поверхностью воды и препятствовать образованию льда. Оказалось, что дело не только в его строении, но и в способности объединяться в более крупные комплексы — мультимеры. То есть в растворе белок существует не в виде отдельных молекул, а образует группы из нескольких. Именно в такой форме он значительно эффективнее взаимодействует с водой и выполняет свою антифризную функцию», — приводятся в сообщении слова директора ИХБФМ СО РАН Владимира Коваля.
Антифризные белки помогают организмам переносить отрицательные температуры. Они связываются с зарождающимися кристаллами льда и препятствуют их дальнейшему росту. Благодаря этому содержащие воду жидкости организма могут оставаться переохлажденными и не превращаться в лед, способный повреждать клеточные мембраны и другие структуры.
Исследователи установили, что молекулы антифризного белка сибирского жука существуют в растворе не только по отдельности, но и объединяются в более крупные комплексы — мультимеры. Наличие таких комплексов ученые подтвердили двумя независимыми методами — атомно-силовой микроскопией и белковой масс-спектрометрией.
Компьютерное моделирование показало, что наиболее устойчивыми могут быть комплексы примерно из восьми молекул белка. Такие структуры образуют большое количество водородных связей с молекулами воды. Для поиска наиболее стабильных вариантов исследователи построили более сотни моделей комплексов, состоящих из четырех-восьми молекул белка.
Особую роль во взаимодействии белка с водой играет аминокислота треонин. Треонины располагаются группами и формируют характерные участки на поверхности белка. Когда несколько молекул объединяются, площадь поверхности, участвующей во взаимодействии с водой, увеличивается, что позволяет белку эффективнее выполнять антифризную функцию.
Подобные белки уже находят практическое применение. По словам Коваля, их добавляют в растворы для хранения органов, тканей и клеток при низких температурах, чтобы уменьшить образование повреждающих кристаллов льда. В пищевой промышленности их используют при изготовлении некоторых видов мороженого, а принцип действия таких белков также изучают для создания покрытий, защищающих поверхности от обледенения.
В дальнейшем ученые планируют продолжить изучение антифризных белков, в том числе сравнить особенности белков с разными типами структуры и исследовать, как они взаимодействуют с водой.
